oncotomskСибирский онкологический журналSiberian journal of oncology1814-48612312-3168Tomsk National Research Medical Сепtеr of the Russian Academy of Sciencesoncotomsk-129Research ArticleЛАБОРАТОРНЫЕ И ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯLABORATORY AND EXPERIMENTAL STUDIESВлияние Кортизола в комплексе с липопротеинами очень низкой плотности на развитие гепатомы на-1 и карциномы ЭрлихаINFLUENCE OF CORTISOL AND VERY LOW-DENSITY LIPOPROTEINES ON THE DEVELOPMENT OF HA-1HEPATOMA AND EHRLICH’S CARCINOMAПанинЛ. Е.PaninL. E.БелоноговаЖ. И.BelonogovaZh. I.КнязевР. А.KnyazevR. A.knjazev_roman@mail.ruЧешенкоИ. О.CheshenkoI. O.ФГБУ «НИИ биохимии» СО РАМН, г. НовосибирскРоссияResearch Institute of Biochemistry, Siberian Branch of the Russian Academy of Medical Sciences, NovosibirskRussian Federation201318022016034346Copyright © Панин Л.Е., Белоногова Ж.И., Князев Р.А., Чешенко И.О., 20162016Панин Л.Е., Белоногова Ж.И., Князев Р.А., Чешенко И.О.Panin L.E., Belonogova Z.I., Knyazev R.A., Cheshenko I.O.Данная работа распространяется под лицензией Creative Commons Attribution 4.0.This work is licensed under a Creative Commons Attribution 4.0 License.https://www.siboncoj.ru/jour/article/view/129

Исследования проводились на клетках асцитной НА-1 гепатомы и асцитной карциномы Эрлиха. После пассажа клеток на мышах выделяли смешанную культуру клеток, содержащую опухоль-ассоциированные макрофаги. Показано, что в сокультуре комплекс ЛПОНП–кортизол значительно подавлял пролиферативную активность опухолевых клеток. Полученная константа связы- вания кортизола с ЛПОНП указывает на то, что в комплексообразовании принимает участие белковый компонент липопротеинов. Предполагается, что в образовании такого комплекса важную роль играют опухоль-ассоциированные макрофаги. Обнаружено, что механизм подавления роста опухолевых клеток связан с апоптозом

Studies were conducted using ascetic HA-1 hepatomas and ascitic Ehrlich’s carcinoma cells. After passage of cells in mice, cell culture containing tumor-associated macrophages was studied. It was shown that the very low-density lipoprotein (VLDL)-cortisol complex significantly inhibited proliferative activity of tumor cells. The obtained constant of cortisol binding to VLDL indicated that the protein component of lipoproteins participated in the complex formation. Tumor-associated macrophages were suggested to play an important role in the formation of this complex. It was found that inhibition of tumor cell growth was related to apoptosis.

опухолевые клеткилипопротеиныкортизолопухоль-ассоциированные макрофагибиосинтез нуклеиновых кислотtumor cellslipoproteinscortisoltumor-associated macrophagesbiosynthesis of nucleic acidReferencesЗаварзин В.А., Зайнагетдинов Р.З., Какурина Г.В. и др. Роль сфингомиелина и церамида в регуляции процессов пролиферации и апоптоза клеток гепатоцеллюлярной карциномы // Сибирский онкологический журнал. 2006. № 3 (20). С. 41–45.Заварзин В.А., Зайнагетдинов Р.З., Какурина Г.В. и др. Роль сфингомиелина и церамида в регуляции процессов пролиферации и апоптоза клеток гепатоцеллюлярной карциномы // Сибирский онкологический журнал. 2006. № 3 (20). С. 41–45.Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. СПб.: Питер Ком, 1999. 512 с.Климов А.Н., Никульчева Н.Г. Обмен липидов и липопротеидов и его нарушения. СПб.: Питер Ком, 1999. 512 с.Панин Л.Е., Хощенко О.М., Поляков Л.М. Влияние стероидных гормонов в комплексе с аполипопротеином А-I на биосинтез ДНК ибелка в клетках асцитной гепатомы НА-1 // Вопросы онкологии. 2007.Т. 53, № 5. С. 562–565Панин Л.Е., Хощенко О.М., Поляков Л.М. Влияние стероидных гормонов в комплексе с аполипопротеином А-I на биосинтез ДНК ибелка в клетках асцитной гепатомы НА-1 // Вопросы онкологии. 2007.Т. 53, № 5. С. 562–565Суханова Г.А., Акбашева О.Е. Апоптоз. Томск: Изд. ТПУ, 2006. 171 с.Суханова Г.А., Акбашева О.Е. Апоптоз. Томск: Изд. ТПУ, 2006. 171 с.Kader A., Pater A. Loading anticancer drugs into HDL as well as LDL has little effect on properties of complexes and enhances cytotoxicity to human carcinoma cells // J. Control Release. 2002. Vol. 80 (1–3). P. 29–44.Kader A., Pater A. Loading anticancer drugs into HDL as well as LDL has little effect on properties of complexes and enhances cytotoxicity to human carcinoma cells // J. Control Release. 2002. Vol. 80 (1–3). P. 29–44.Lindholm A., Henricsson S., Gang P. The free fraction of cyclosporine in plasma: clinical findings with a new method // Transplant Proc. 1988. Vol. 20. P. 377–381.Lindholm A., Henricsson S., Gang P. The free fraction of cyclosporine in plasma: clinical findings with a new method // Transplant Proc. 1988. Vol. 20. P. 377–381.Lou B., Liao X.L., Wu M.P. et al. High-density lipoprotein as a potential for delivery of a lipophilic antitumoral drug into hepatoma cells // World J. Gastroenterol. 2005. Vol. 11 (7). P. 954–959.Lou B., Liao X.L., Wu M.P. et al. High-density lipoprotein as a potential for delivery of a lipophilic antitumoral drug into hepatoma cells // World J. Gastroenterol. 2005. Vol. 11 (7). P. 954–959.Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. P. 265–275.Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L. et al. Protein measurement with the Folin phenol reagent // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. P. 265–275.Maniatis T., Fritsch E., Sambrook J. The methods of genetic engineering. Molecular cloning. Moscow: Mir, 1984. 480 p.Maniatis T., Fritsch E., Sambrook J. The methods of genetic engineering. Molecular cloning. Moscow: Mir, 1984. 480 p.Masquelier M., Vitols S., Pålsson M. et al. Low density lipoprotein as a carrier of cytostatics in cancer chemotherapy: study of stability of drug-carrier complexes in blood // J. Drug Target. 2000. Vol. 8 (3). P. 155–164.Masquelier M., Vitols S., Pålsson M. et al. Low density lipoprotein as a carrier of cytostatics in cancer chemotherapy: study of stability of drug-carrier complexes in blood // J. Drug Target. 2000. Vol. 8 (3). P. 155–164.Panin L.E., Kunitsyn V.G., Polyakov L.M. Structural changes in blood plasma lipoproteins in the physiological temperature range and their interaction with steroid hormones // Protein Structure / Ed. L.M. Haggerty. USA: Nova Science Publ., Inc. 2011. P. 123–153.Panin L.E., Kunitsyn V.G., Polyakov L.M. Structural changes in blood plasma lipoproteins in the physiological temperature range and their interaction with steroid hormones // Protein Structure / Ed. L.M. Haggerty. USA: Nova Science Publ., Inc. 2011. P. 123–153.Sharma A., Lawrence S.J. Lipoprotein – cyclodextrin interaction // Clin. Chim. Acta. 1991. Vol. 199. P. 129–138.Sharma A., Lawrence S.J. Lipoprotein – cyclodextrin interaction // Clin. Chim. Acta. 1991. Vol. 199. P. 129–138.Yatscoff R.W., Honcharik N., Lukowski M. et al. Distribution of cyclosporin G (NVa2 cyclosporin) in blood and plasma // J. Clin Chem. 1993. Vol. 39 (2). P. 213–217.Yatscoff R.W., Honcharik N., Lukowski M. et al. Distribution of cyclosporin G (NVa2 cyclosporin) in blood and plasma // J. Clin Chem. 1993. Vol. 39 (2). P. 213–217.Winnerer R.C., Juthries S.C., Clark J.H. Characterization of a triphenylethylene-antiestrogen binding site on rat serum low density lipoprotein // Endocrinology. 1983. Vol. 112. P. 1823–1827.Winnerer R.C., Juthries S.C., Clark J.H. Characterization of a triphenylethylene-antiestrogen binding site on rat serum low density lipoprotein // Endocrinology. 1983. Vol. 112. P. 1823–1827.

The authors declare that there are no conflicts of interest present.