РОЛЬ УБИКВИТИН-ПРОТЕАСОМНОЙ СИСТЕМЫ В ПАТОГЕНЕЗЕ РАКА ЖЕЛУДКА
Аннотация
Представлены данные об участии убиквитин-протеасомной системы в патогенезе рака желудка. Показана роль протеасомной системы в регуляции клеточного цикла, неоагиогенеза и метастазирования опухоли. Рассматриваются аспекты участия убиквитин-протеасомной протеолитической системы в патогенезе усиленного распада мышечных белков при раковой кахексии. Обсуждается роль протеасомной системы в развитии рака желудка, индуцированного H. Pylori. При метастатическом раке желудка перспектив- ным направлением исследований является клиническая оценка эффективности селективного ингибитора протеасом – таргетного препарата бортезомиб.
Об авторах
Э. В. Иванова
Томский НИИ онкологии
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
И. В. Кондакова
Томский НИИ онкологии
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
О. В. Черемисина
Томский НИИ онкологии
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
С. Г. Афанасьев
Томский НИИ онкологии
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
Россия
634050, г. Томск, пер. Кооперативный, 5
Список литературы
1. Абрамова Е.Б., Шарова Н.П., Карпов В.Л. Протеасома: разрушать, чтобы жить // Молекулярная биология. 2002. № 36 (5). С. 761–776.
2. Авдеенко Т.В., Вусик М.В., Плешко Р.И., Евтушенко В.А., Матвеенко О.А. Роль инфекционной составляющей и воспалительного клеточного инфильтрата в патогенезе рака желудка // Сибирский онкологический журнал. 2011. № 5. С. 79–85.
3. Иванова Э.В., Кондакова И.В., Спирина Л.В., Афанасьев С.Г., Августинович А.В., Черемисина О.В. Химотрипсинподобная активность протеасом и общая активность кальпаинов при раке желудка и толстой кишки // Бюллетень экспериментальной биологии и медицины. 2014. Т. 157, № 6. С. 753–756.
4. Кондакова И.В., Спирина Л.В., Шашова Е.Е., Коваль В.Д., Коломиец Л.А., Чернышова А.Л., Слонимская Е.М. Активность протеасом в опухолях женской репродуктивной системы // Биоорганическая химия. 2012. Т. 38, № 1. С. 106–110.
5. Кондакова И.В., Спирина Л.В., Коваль В.Д., Шашова Е.Е., Чойнзонов Е.Л., Иванова Э.В., Коломиец Л.А., Чернышова А.Л., Слонимская Е.М., Усынин Е.А., Афанасьев С.Г. Химотрипсинподобная активность и субъединичный состав протеасом в злокачественных опухолях человека // Молекулярная биология. 2014. Т. 48, № 3. C. 444–451.
6. Мартов С.И., Севостьянова Н.В., Дмитриева А.И., Кошель А.П., Степовая Е.А., Клоков С.С., Ракитин С.В., Залесная Е.В., Карпович А.В., Маевский Е.И. Полиморфизм генов ферментов первой и второй фазы биотрансформации ксенобиотиков у больных раком желудка // Сибирский онкологический журнал. 2010. № 4. С. 30–33.
7. Ротанова Т.В., Мельников Э.Э. АТР-зависимые протеиназы и протеолитические комплексы внутриклеточной деградации белков // Биомедицинская химия. 2008. Т. 54, № 5. С. 512–530.
8. Сорокин А.В., Ким Е.Р., Овчинников Л.П. Протеасомная система деградации и процессинга белков // Успехи биологической химии. 2009. № 49. С. 3–76.
9. Спирина Л.В., Кондакова И.В. Роль внутриклеточного специфического протеолиза в онкогенезе // Вопросы онкологии. 2008. Т. 54, № 6. С. 690–694.
10. Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Винтизенко С.И. Регуляция ангиогенеза при злокачественных новообразованиях почки и мочевого пузыря // Сибирский онкологический журнал. 2008. № 4. С. 65–70.
11. Спирина Л.В., Кондакова И.В., Усынин Е.А., Коломиец Л.А., Чойнзонов Е.Л., Мухамедов М.Р., Чернышова А.Л., Шарова Н.П. Активность протеасом в тканях злокачественных опухолей различных локализаций // Сибирский онкологический журнал. 2009. № 5. С. 49–52.
12. Цимоха А.С. Протеасомы: участие в клеточных процессах // Цитология. 2010. Т. 52, № 4. С. 277–300.
13. Цимоха А.С., Ватажок Ю.Я., Вашукова Е.С., Куличкова В.А., Волкова И.В., Ермолаева Ю.В., Миттенберг А.Г., Евтеева И.Н., Иванов В.А., Гаузе Л.Н., Константинова И.М. Субъединицы протеасом и α-РНП из клеток печени крыс фосфорилированы по тирозину и треонину // Цитология. 2005. Т. 47, № 5. С. 436–441.
14. Шарова Н.П., Астахова Т.М., Бондарева Л.А., Дмитриева С.Б., Ерохов П.А. Особенности формирования пулов протеасом в селезёнке и печени крысы в постнатальном развитии // Биохимия. 2006. Т. 71, № 9. С. 1278–1286.
15. Almond J.B., Cohen G.M. The proteasome; a novel target for cancer chemotherapy // Leukemia. 2002. Vol. 16. P. 433–443.
16. Aoyagi K., Kouhuji K., Miyagi M., Kizaki J., Isobe T., Hashimoto K., Shirouzu K. Molecular targeting therapy using bevacizumab for peritoneal metastasis from gastric cancer // World J. Crit. Care Med. 2013. Vol. 2 (4). Р. 48–55. doi: 10.5492/wjccm.v2.i4.48. eCollection 2013 Nov 4.
17. Bae S.H., Ryoo H.M., Kim M.K., Lee K.H., Sin J.I., Hyun M.S. Effects of the proteasome inhibitor bortezomib alone and in combination with chemotherapeutic agents in gastric cancer cell lines // Oncol Reports. 2008. Vol. 19 (4). P. 1027–1032.
18. Bossola M., Muscaritoli M., Costelli P., Grieco G., Bonelli G., Pacelli F., Rossi Fanelli F., Doglietto G.B., Baccino F.M. Increased Muscle Proteasome Activity Correlates With Disease Severity in Gastric Cancer Patients // Ann. Surg. 2003. Vol. 237 (3). P. 384–389.
19. Desdouets C., Brechot C. P27: A pleiotropic regulator of cellular phenotype and a target for cell cycle dysregulation in cancer // Pathol. Biol. (Paris). 2000. Vol. 48. P. 203–210.
20. Eguchi H., Carpentier S., Kim S.S., Moss S.F. p27kip1 regulates the apoptotic response of gastric epithelial cells to Helicobacter pylori // Gut. 2004. Vol. 53 (6). Р. 797–804.
21. Fan X.M., Wong B.C., Wang W.P., Zhou X.M., Cho C.H., Yuen S.T., Leung S.Y., Lin M.C., Kung H.F., Lam S.K. Inhibition of proteasome function induced apoptosis in gastric cancer // Cancer. 2001. Vol. 93 (4). P. 481–488.
22. Hasselgren P.O., Fischer J.E. Muscle cachexia: current concepts of intracellular mechanisms and molecular regulation // Ann. Surg. 2001. Vol. 233. Р. 9–17.
23. Hempel D., Wojtukiewicz M.Z., Kozłowski L., Romatowski J., Ostrowska H. Increased plasma proteasome chymotrypsin-like activity in patients with advanced solid tumors // Tumour Biol. 2011. Vol. 32, № 4. Р. 753–759. doi: 10.1007/s13277-011-0177-2
24. Hirata Y., Ogasawara N., Sasaki M., Mizushima T., Shimura T., Mizoshita T., Mori Y., Kubota E., Wada T., Tanida S., Kataoka H., Kamiya T., Higashiyama S., Joh T. BCL6 degradation caused by the interaction with the C-terminus of pro-HB-EGF induces cyclin D2 expression in gastric cancers // Br. J. Cancer. 2009. Vol. 100 (8). Р. 1320–1329. doi: 10.1038/sj.bjc.6605010
25. Huang Q., Huang Q., Lin W., Lin J., Lin X. Potential roles for PA28beta in gastric adenocarcinoma development and diagnosis // J. Cancer Res. Clin. Oncol. 2010. Vol. 136. P. 1275–1282. doi: 10.1007/ s00432-010-0778-y.
26. Lai A.Z., Durrant M., Zuo D., Ratcliffe C.D., Park M. Met Kinasedependent Loss of the E3 Ligase Cbl in Gastric Cancer // J. Biol. Chem. 2012. Vol. 287 (11). P. 8048–8059. doi: 10.1074/jbc.M112.339820.
27. Lee J., Seo J.W., Jun H.J., Ki C.S., Park S.H., Park Y.S., Lim H.Y., Choi M.G., Bae J.M., Sohn T.S., Noh J.H., Kim S., Jang H.L., Kim J.Y., Kim K.M., Kang W.K., Park J.O. Impact of MET amplification on gastric cancer: possible roles as a novel prognostic marker and a potential therapeutic target // Oncol. Rep. 2011. Vol. 25 (6). Р. 1517–1524. doi: 10.3892/or.2011.1219.
28. Lu B., Li M. Helicobacter pylori eradication for preventing gastric cancer // World J. Gastroenterol. 2014. Vol. 20 (19). P. 5660–5665. doi: 10.3748/wjg.v20.i19.5660.
29. Lu Z., Hunter T. Degradation of activated protein kinases by ubiquitination // Annu. Rev. Biochem. 2009. Vol. 78. P. 435–475. doi: 10.1146/ annurev.biochem.013008.092711.
30. Mansoor O., Beaufrere B., Boirie Y., Ralliere C., Taillandier D., Aurousseau E., Schoeffler P., Arnal M., Attaix D. Increased mRNA levels for components of the lysosomal, Ca2+-activated, and ATP-ubiquitin-dependent proteolytic pathways in skeletal muscle from head trauma patients // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1996. Vol. 93. Р. 2714–2718.
31. Meissner M., Reichenbach G., Stein M., Hrgovic I., Kaufmann R., Gille J. Down-regulation of vascular endothelial growth factor receptor 2 is a major molecular determinant of proteasome inhibitor-mediated antiangiogenic action in endothelial cells // Cancer Res. 2009. Vol. 69 (5). P. 1976–1984. doi: 10.1158/0008-5472.CAN-08-3150.
32. Nakata W., Hakyakawa Y., Nakagawa H., Sakamoto K., Kinoshita H., Takahashi R., Hirata Y., Maeda S., Koike K. Anti-tumor activity of the proteasome inhibitor bortezomib in gastric cancer // Int. J. Oncol. 2011. Vol. 39 (6). P. 1529–1536. doi: 10.3892/ijo.2011.1141.
33. O’Hara A., Howarth A., Varro A., Dimaline R. The role of proteasome beta subunits in gastrin-mediated transcription of plasminogen activator inhibitor-2 and regenerating protein1 // PLoS One. 2013. Vol. 8 (3). e. 59913. doi: 10.1371/journal.pone.0059913.
34. Pallares-Trujillo J., Agell N., Garcia-Martinez C., López-Soriano F.J., Argilés J.M. The ubiquitin system: a role in disease? // Med. Res. Rev. 1997. Vol. 17 (2). Р. 139–161.
35. Rahimi N. A role for protein ubiquitination in VEGFR-2 signalling and angiogenesis // Biochem. Soc. Trans. 2009. Vol. 37. P. 1189–1193. doi: 10.1042/BST0371189.
36. Shah M.A., Power D.G., Kindler H.L., Holen K.D., Kemeny M.M., Ilson D.H., Tang L., Capanu M., Wright J.J., Kelsen D.P. A multicenter, phase II study of Bortezomib (PS-341) in patients with unresectable or metastatic gastric and gastroesophagel junction adenocarcinoma // Invest. New Drugs. 2010. Vol. 29 (6). P. 1475–1481. doi: 10.1007/ s10637-010-9474-7.
37. Spirina L.V., Yunusova N.V., Kondakova I.V., Kolomiets L.A., Koval V.D., Chernyshova A.L., Shpileva O.V. Association of growth factors, HIF-1 and NF-κB expression witn proteasomes in endometrial cancer // Mol. Biol. Rep. 2012. Р. 8655–8662. doi: 10.1007/s11033- 012-1720-y.
38. Sun X.P., Dong X., Lin L., Jiang X., Wei Z., Zhai B., Sun B., Zhang Q., Wang X., Jiang H., Krissansen G.W., Qiao H., Sun X. Upregulation of survivin by AKT and hypoxia-inducible factor 1α contributes to cisplatin resistance in gastric cancer // FEBS J. 2014. Vol. 281 (1). Р. 115–128. doi: 10.1111/febs.12577.
39. Tsang Y.H., Lamb A., Romero-Gallo J., Huang B., Ito K., Peek R.M. Jr., Ito Y., Chen L.F. Helicobacter pylori CagA targets gastric tumor suppressor RUNX3 for proteasome-mediated degradation // Oncogene. 2010. Vol. 29 (41). P. 5643–5650. doi: 10.1038/onc.2010.304.
40. Wang S., Wu X., Zhang J., Chen Y., Xu J., Xia X., He S., Qiang F., Li A., Shu Y., Røe O.D., Li G., Zhou J.W. CHIP functions as a novel suppressor of tumour angiogenesis with prognostic significance in human gastric cancer // Gut. 2013. Vol. 62 (4). P. 496–508. doi: 10.1136/ gutjnl-2011-301522.
41. Zhang Y., Shi Y., Li X., Du R., Luo G., Xia L., Du W., Chen B., Zhai H., Wu K., Fan D. Proteasome inhibitor MG 132 reverses multidrug resistance of gastric cancer through enhancing apoptosis and inhibiting P-gp // Cancer Biol Ther. 2008. Vol. 7 (4). P. 540–546.
Для цитирования:
Иванова Э.В., Кондакова И.В., Черемисина О.В., Афанасьев С.Г. РОЛЬ УБИКВИТИН-ПРОТЕАСОМНОЙ СИСТЕМЫ В ПАТОГЕНЕЗЕ РАКА ЖЕЛУДКА. Сибирский онкологический журнал. 2014;(5):64-71.
For citation:
Ivanova E.V., Kondakova I.V., Cheremisina О.V., Afanasyev S.G. ROLE OF UBIQUITIN PROTEASOME SYSTEM IN GASTRIC CANCER PATHOGENESIS. Siberian journal of oncology. 2014;(5):64-71. (In Russ.)
Просмотров: 189
Послать статью по эл. почте 
